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Autor:   Vossebein, Lutz
Titel:   Regulation von Signaltransduktionselementen über Ankerproteine
Dissertation 
URN:  urn:nbn:de:hbz:294-6670
URL:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/VossebeinLutz/diss.pdf
Format:  application/pdf (3.4 M)
Kommentar:  Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie. Tag der mündlichen Prüfung: 2002-12-19
Inhaltsverzeichnis
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/VossebeinLutz/Inhaltsverzeichnis.pdf
Format:  application/pdf (209.8 k)
Zusammenfassung
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/VossebeinLutz/Zusammenfassung.pdf
Format:  application/pdf (124.7 k)
Schlagworte:  Proteinkinase A; Assoziation (Chemie); Dissoziation; Reaktionsgeschwindigkeit; Signaltransduktion
Inhalt der Arbeit: 
Lokalisation von PKA-Aktivität über A-Kinase-Ankerproteine (AKAPs) ist einer der wichtigsten Regulationsmechanismen, durch den spezifisch die Phosphorylierung von Substraten innerhalb eines Zellkompartimentes gesteuert wird.
Um ein besseres Verständnis der Funktion der AKAP/R-Signalkomplexe zu erreichen, müssen die Wechselwirkungen der vier Isoformen der R-Untereinheiten von PKA (RIα, RIβ, RIIα und RIIβ) mit den 75 mittlerweile bekannten AKAPs genau charakterisiert werden.
In dieser Arbeit konnten die Interaktionen der einzelnen R-Isoformen mit verschiedenen AKAPs durch Bestimmung der Geschwindigkeits- und Gleichgewichtsbindungskonstanten an Biacore®-Maschinen mittels Surface Plasmon Resonance (SPR) genau bestimmt werden.
Ein neuer Regulationsmechanismus der PKA/AKAP-Interaktion konnte beschrieben werden, bei dem durch CDK1-spezifische Phosphorylierung der RIIα-Untereinheit am Threonin 54 die Assoziation und Dissoziation von AKAP450 und RIIα während der Mitose gesteuert wird.
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