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Der Ras-Effektor NORE1A gehört zur Ras Assoziationsdomänen Familie, eine Proteinklasse mit tumorsuppressiven Funktionen. In dieser Arbeit wurde der Komplex aus dem molekularen Schalter Ras und der Ras bindenden Domäne von NORE1A
strukturell und biochemisch charakterisiert. Im Gegensatz zu den bisher bekannten Ras-Effektor-Komplexen ist die Interaktionsfläche des Proteinkomplexes durch eine N-terminale Subdomäne von NORE1A stark vergrößert. Die
Kristall-Struktur zeigt, dass die Bindung von NORE1A nicht nur durch polare Wechselwirkungen zur Schalter I- Region, sondern auch durch hydrophobe Interaktionen zur Schalter II- Region von Ras erfolgt. Durch Mutationsanalysen wurde in quantitativen
Bindungsexperimenten nachgewiesen, dass die Ausbildung der hydrophoben Kontaktfläche zwischen der Schalter II- Region von Ras und der Subdomäne der Ras bindenden Domäne von NORE1A wesentlich zur Stabilität des Komplexes
beiträgt.
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