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Autor:  

Schönenbrücher, Miriam

Titel:  

Differentielle Proteomanalyse von Meningeomen verschiedener WHO-Grade


Dissertation 
URN:  urn:nbn:de:hbz:294-28715
URL:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/SchoenenbruecherMiriam/diss.pdf
Format:  application/pdf (13 M)
Kommentar:  Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Medizin. Tag der mündlichen Prüfung: 2010-05-04

Inhaltsverzeichnis
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/SchoenenbruecherMiriam/Inhaltsverzeichnis.pdf
Format:  application/pdf (94 k)

Zusammenfassung
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/SchoenenbruecherMiriam/Zusammenfassung.pdf
Format:  application/pdf (104.9 k)

Schlagworte:  Meningeom; Proetomanalyse; Differentielle Gelelektrophorese; MALDI-MS; Polypeptidketten; bindende Proteine

Inhalt der Arbeit: 

Zielsetzung der Arbeit war die differenzielle Proteomanalyse von Meningeomen der WHO Grade I-III. Hierbei wurden Patientenproben gemäß der WHO- Klassifikation von 2000 eingeteilt und mit Arachnoideagewebe über differentielle-in-Gel-Elektrophorese (DIGE) verglichen. Es wurden 15 überexprimierte und 37 herunterregulierte Proteinspots detektiert. Gemäß ihrer biochemischen Funktion wurden die über MALDI-TOF-MS identifizierten Proteine in folgende Gruppen eingeteilt: Intra- und extrazelluläre Matrixproteine, Metabolismusenzyme, Proteine der zellulären Stressantwort, Signaltransduktionsproteine und weitere Proteine, die keiner der vorher genannten Gruppen zugeordnet werden können. Insbesondere die Hochregulation von Proteinen der zellulären Stressantwort ist unter den ermittelten Ergebnissen hervorzuheben. Analog zur Ausbildung anderer Tumorformen scheint auch bei der Meningeomentstehung die Überexpression dieser Proteingruppe (z.B. der Chaperone) ein zentraler Bestandteil zu sein.


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