Ollesch, Julian

Entwicklung und Anwendung zeitaufgelöster Fourier-Transform-Infrarot-spektroskopischer Sekundärstrukturanalyse an ausgewählten Proteinen

Sekundärstrukturen von Proteinen wurden mit einer weiterentwickelten Zerlegung der Amid-I-Bande ihres IR-Extinktionsspektrums analysiert.
Mit diesem Ansatz wurde die reduktionsinduzierte Umfaltungsreaktion des rekombinanten Volllängen-Prion Proteins analysiert. Ferner wurde die Sekundärstrukturzusammensetzung des nativ glykosylierten, membrangebundenen Proteins bestimmt.
Die Struktur de novo synthetisierter, Membranfusion beschleunigender Peptide wurde in einer Polaritätstritration und in Lipidmembranen analysiert.
Es gelang die erstmalige Charakterisierung der Sekundärstruktur des β₂-adrenergen Rezeptors, eines GPCRs. Eine enzymatische Spaltung des oberflächenimmobilisierten Proteins gelang spezifisch an der vorgesehenen Schnittstelle.
Ergänzend wurden zwei weitere Proteine, der chloroplastidäre Signalerkennungspartikel cpSRP54 und das peroxisomale Importprotein Pex18p, mit der verfeinerten Bandenzerlegung auf Strukturänderungen durch Mutation bzw. durch Lipidkontakt analysiert.

A unique sequence motif in the 54-kDa subunit of the chloroplast signal recognition particle mediates binding to the 43-kDa subunit / Julian Ollesch [u.a.]
In: Journal of Biological Chemistry, Bd. 280.2005, H. 10, S. 8912 - 8917

De novo design of conformationally flexible transmembrane peptides driving membrane fusion / Julian Ollesch [u.a.]
In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, Bd. 101.2004, H. 41, S. 14776 - 14781