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Ras gehört zur Familie der kleinen GTPasen. Es handelt sich um ein protoonkogenes Protein mit einer Größe von 21 kDa, und gilt als Prototyp der Ras Superfamilie. Durch seinen charakteristischen Switch-Mechanismus dient es der
Kontrolle zahlreicher Prozesse in der Zelle.
Beim Schaltmechanismus wechselt das Ras von seinem inaktiven GDP-Zustand in den aktivierten GTP-Zustand. Die Aktivierung erfolgt mit Hilfe von GEFs (Guaninnucleotid Exchange Factor) durch den Austausch von GDP nach GTP. Die Inaktivierung geschieht
durch eine Hydrolyse und wird durch GAPs (GTPase Activating Proteins) katalysiert.
Ziel dieser Arbeit ist die Zuordnung spezifischer Aminosäure-Schwingungen der Bindetasche der kleinen GTPase Ras im FTIR-Spektrum. Die Bindetasche umfasst den Switch I, Switch II und den p-Loop. Des Weiteren soll über die
Bandenzuordnung der Einfluss auf den Reaktionsverlauf des Ras bestimmt werden.
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