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In dieser Arbeit wurden spezifitätsbestimmende Merkmale modularer Proteininteraktionsdomänen untersucht. Zum einen konnte quantitativ die Spezifität CRIB-Motiv beinhaltender Effektorproteine für Rho GTPasen der Rac- und der
Cdc42-Gruppe bestimmt werden. Dabei wurde gezeigt, dass die Effektoren WASp und N-WASp nur spezifisch mit Cdc42 interagieren und von diesem aktiviert werden können. Außerdem bindet die zu Cdc42 verwandte GTPase TC10 an WASp und N-WASp,
allerdings mit einer bis zu 1000-fach niedrigeren und wahrscheinlich biologisch nicht relevanten Affinität. Diese Spezifität wird durch einen electrostatic steering Mechanismus zwischen Cdc42 und WASp ausgelöst, der von anderen GTPasen
aufgrund von Aminosäureunterschieden nicht erzeugt werden kann. Zum anderen konnte gezeigt werden, dass durch die Kontrolle der dreidimensionalen Struktur von Phosphotyrosinpeptiden mittels kovalent gekoppelter PNA-Sequenzen deren spezifische Bindung
an die SH2 Domäne von Src verschlechtert werden kann.
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