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Die HPr-Kinase/Phosphorylase Gram-positiver Bakterien ist ein bifunktionelles Enzym, welches das Histidinprotein HPr des Phosphotransferasesystems PTS regulatorisch an Serin 46 phosphoryliert und dephosphoryliert. Die Enzymaktivität ist an die
Energieversorgung der Zelle gekoppelt: bei guter Energieversorung dienen ATP oder PPi als Phosphorylgruppendonoren. Die Dephosphorylierung von P-Ser-HPr erfolgt bei schlechter Energieversorgung
mit Pi als Substrat in einer Phospho-Phosphorolyse-Reaktion. Kinetische Parameter der Reaktionen konnten durch gekoppelte Enzymtests erschlossen werden. Die Analyse der Quartärstruktur
zeigte eine hexamere Zustandsform des Proteins. Dies bestätigte auch die Röntgenstrukturanalyse. Letztere ermöglichte über Strukturvergleiche zusammen mit Mutageneseexperimenten eine teilweise Aufklärung des enzymatischen
Reaktionsmechanismus. Über NMR-Spektroskopie konnte zusätzlich die Interaktion zwischen HPr-Kinase/Phosphorylase und HPr charakterisiert werden.
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