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Die posttranskriptionale Modifizierung von RNA stellt ein wichtiges Prinzip der Genexpression in Eukaryonten dar. Neben dem Spleißen, dem Capping und der Polyadenilierung haben in letzter Zeit vor allem auch Uridylierungsreaktionen ein
großes Interesse erlangt.
In der vorliegenden Arbeit wurde die U6-spezifische Terminal-Uridylyl-Transferase (TUTase) - nach Aufreinigung und Identifizierung durch Mikrosequenzierung - kloniert und in HeLa-Zellen exprimiert. Das rekombinante Protein wurde affinitätsgereinigt
und funktionell analysiert. Es konnte gezeigt werden, dass das rekombinante Protein als TUTase aktiv ist und dieselbe Substratspezifität wie das zelluläre Enzym zeigt.
Außerdem wurde die rekombinante U6-spezifische TUTase im Vergleich zu einer unspezifischen TUTase untersucht, wobei unterschiedliche RNA Substrate eingesetzt wurden.
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