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Autor:  

Fischer, Frank

Titel:  

Umfassende Charakterisierung des Membranproteoms eines L-Lysin produzierenden Corynebacterium glutamicum Stammes


Dissertation 
URN:  urn:nbn:de:hbz:294-16629
URL:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/FischerFrank/diss.pdf
Format:  application/pdf (3.8 M)
Kommentar:  Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie. Tag der mündlichen Prüfung: 2006-06-13

Inhaltsverzeichnis
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/FischerFrank/Inhaltsverzeichnis.pdf
Format:  application/pdf (136.3 k)

Zusammenfassung
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/FischerFrank/Zusammenfassung.pdf
Format:  application/pdf (61.1 k)

Schlagworte:  Elektronensprayionisations-Massenspektrometrie; Flugzeitmassenspektrometrie; Membranproteine; Proteomanalyse; Isotopenmarkierung

Inhalt der Arbeit: 

Das Ziel meiner Promotion war die Entwicklung einer Methode zur umfassenden Charakterisierug des Membranproteoms eines L-Lysin produzierenden C. glutamicum Stammes. Die Detektion von Membranproteinen in Proteomstudien war bis dato stark unterrepräsentiert. Das in dieser Arbeit entwickelte SIMPLE Verfahren, ein Trypsin Vorverdau der Membranen zur Entfernung cytosolischer Proteine und ein anschließender Trypsin / Chymotrypsin-Verdau in 60 % Methanol erlaubt nun die Detektion von integralen Membranproteinen anhand von Transmembranpeptiden unter Verwedung der MudPIT-Methode. In Kombination mit der komplimentären, klassischen MudPIT-Probenvorbereitung, einer Ammoniumcarbonat-Waschung zur Entfernung cytosolischer Proteine und einem anschließenden Bromcyan / Trypsin-Verdau, konnten in dieser Arbeit insgesammt 326 integrale Membranproteine detektiert werden, was einer Abdeckrate des vorhergesagten Membranproteoms von C. glutamicum von über 50 % entspricht.


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