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Beim Ras-Protein handelt es sich um ein Guaninnukleotidbindendes Protein, das im GTP-gebundenen Zustand mit seinen Effektoren hochaffin interagiert. Die Untersuchungen im Rahmen dieser Arbeit zeigen, dass das Assoziationsverhalten von Ras mit seinem
Effektor RafRBD in Anwesenheit von Zn-Cyclen bzw. Zn-BPA einer Ras-Mutante ähnelt, die in der inaktiven Konformation verbleibt. Dabei liegt eine Kompetition von Zn-Cyclen bzw. Zn-BPA und RafRBD um die Bindung an Ras. Im Rahmen der Arbeit konnte
geklärt werden, welche Faktoren die RafRBD Spezifität zu Ras-GTP bewirken. Der Einsatz hochaffiner, RasGDP-bindender RafRBD-Mutanten zeigt, dass die erhöhte Flexibilität der Switch I-Region von RasGDP für eine schwache
Ras-RafRBD-Interaktion sorgt, während eine "GTP-ähnliche", weniger flexible Switch I-Konformation eine hochaffine Bindung von RafRBD an Ras bewirkt. Die unterschiedlichen Flexibilitäten der Switch I-Region von Ras-GTP und Ras-GDP machen die
hohe Spezifität von RafRBD zu RasGTP aus.
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