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Autor:  

Eberth, Alexander

Titel:  

Regulatorische Mechanismen in der Signaltransduktion kleiner GTPasen der Rho-Familie


Dissertation 
URN:  urn:nbn:de:hbz:294-16553
URL:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/EberthAlexander/diss.pdf
Format:  application/pdf (2.7 M)
Kommentar:  Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie. Tag der mündlichen Prüfung: 2006-05-05

Inhaltsverzeichnis
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/EberthAlexander/Inhaltsverzeichnis.pdf
Format:  application/pdf (172.6 k)

Zusammenfassung
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/EberthAlexander/Zusammenfassung.pdf
Format:  application/pdf (91 k)

Schlagworte:  Inhibition; Rho-Proteine; GTP-bindende Proteine; Rhodamin B; Guaninnucleotid-Austauschfaktoren

Inhalt der Arbeit: 

Die Guaninnukleotidbindenden Proteine der Rho-Familie fungieren als molekulare Schalter indem sie zwischen einem inaktiven, GDP-gebundenen und einem aktiven, GTP-gebundenen Zustand vorliegen können. Die Aktivierung erfolgt durch Guaninnukleotidaustauschfaktoren (GEFs), die einen Austausch des gebunden GDP zu GTP katalysieren. In diesem GTP-gebundenen Zustand erfolgt die Aktivierung nachgeschalteter Signalkaskaden. Die Inaktivierung der Rho GTPasen erfolgt Hydrolyse des gebundenen GTP zu GDP mit Hilfe von GTPase-aktivierenden Proteinen (GAPs).
Die Regulation der Rho-Proteine durch die Wirkung der GEFs und GAPs sind biochemisch gut untersuchte Prozesse. Über die Regulation der Rho-regulatorischen Proteine gibt es hingegen nur wenige Daten.
Aus diesem Grund wurde im Rahmen dieser Dissertation die Regulation von Rho GTPase spezifischen GEF- und GAP-Proteinen untersucht und eine fluoreszenzspektroskopische Methode zur Bestimmung von GTP-Hydrolseraten in Echtzeit etabliert.


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