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Autor:  

Czech, Ilka

Titel:  

Untersuchungen zur Reifung von [FeFe]-Hydrogenasen : biochemische und biophysikalische Charakterisierung der Maturationsfaktoren HydE, HydF und HydG aus Clostridium acetobutylicum

übersetzter Titel:  

Analyses of [FeFe] hydrogenase maturation : biochemical an biophysical characterization of HydE, HydF and HydG maturation factors of Clostridium acetobutylicum


Dissertation 
URN:  urn:nbn:de:hbz:294-30262
URL:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/CzechIlka/diss.pdf
Format:  application/pdf (4.5 M)
Kommentar:  Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie. Tag der mündlichen Prüfung: 2010-06-14

Inhaltsverzeichnis
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/CzechIlka/Inhaltsverzeichnis.pdf
Format:  application/pdf (22 k)

Zusammenfassung
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/CzechIlka/Zusammenfassung.pdf
Format:  application/pdf (14.8 k)

Abstract
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/CzechIlka/Abstract.pdf
Format:  application/pdf (14 k)

Schlagworte:  Reifung; Clostridium; Biochemie; Biophysik; Eisen / Schwefel / Cluster

Inhalt der Arbeit: 

Zur biochemischen und biophysikalischen Charakterisierung der [FeFe]-Hydrogenasen Maturationsfaktoren wurde ein Expressionssystem etabliert, in dem die Maturasen HydE, HydF und HydG aktiv hergestellt werden können. Das System basiert auf der Überexpression clostridieller Maturasen in ihrem nativen Wirtsorganismus Clostridium acetobutylicum. Biochemische Untersuchungen anhand eines in vitro Maturationssystems zeigten, dass durch HydF aktiviertes inaktives Hydrogenase Apoprotein, eine annähernd vollständige native Wasserstoffbildungsaktivität entwickelt. Die biophysikalischen Untersuchungen zeigten, dass das "Scaffold"-Protein HydF ein komplex aufgebautes [FeS] Zentrum enthält. Mittels EPR und FTIR konnte darauf geschlossen werden, dass neben einem [4Fe4S] Cluster noch ein [2Fe2S] Cluster mit CO- und CN-Liganden in HydF gebunden ist. XAS Daten deuten darauf hin, dass das aktive Zentrum in HydF sehr große Homologien zum H-Cluster, dem aktiven Zentrum von [FeFe]-Hydrogenasen aufweist.


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