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Autor:  

Busch, Andrea Wilma Ursula

Titel:  

Biosynthesis of phycoerythrobilin and its attachment to phycobiliproteins

übersetzter Titel:  

Biosynthese von Phycoerythrobilin und seine Anknüpfung an Phycobiliproteine


Dissertation 
URN:  urn:nbn:de:hbz:294-32112
URL:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/BuschAndreaWilmaUrsula/diss.pdf
Format:  application/pdf (7.7 M)
Kommentar:  Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie. Tag der mündlichen Prüfung: 2011-06-08

Inhaltsverzeichnis
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/BuschAndreaWilmaUrsula/Inhaltsverzeichnis.pdf
Format:  application/pdf (14.1 k)

Zusammenfassung
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/BuschAndreaWilmaUrsula/Zusammenfassung.pdf
Format:  application/pdf (15.1 k)

Abstract
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/BuschAndreaWilmaUrsula/Abstract.pdf
Format:  application/pdf (14.8 k)

Schlagworte:  Cyanobakterien; Phycobilisomen; Tetrapyrrole; Biliverdin; Phycobiline

Inhalt der Arbeit: 

In Cyanobakterien wird der in Phycobilisomen vorkommende Chromophor Phycoerythrobilin (PEB) in zwei aufeinanderfolgenden Reaktionen von den Ferredoxin-abhängigen Bilinreduktasen PebA und PebB produziert, während PebS aus einem Cyanophagen beide Reaktionen katalysieren kann. Die Analyse von Proteinvarianten aller drei PEB-Biosyntheseenzyme führte zu der Identifizierung zweier Aspartatreste, die für die Substratreduktion essentiell sind. Während beide Aspartatreste sowohl für die PebS-, als auch für die PebA-Aktivität wichtig sind, ist nur einer dieser Reste essentiell für die PebA-Reaktion. Die Reaktionen verlaufen über radikalische Substratintermediate.
Die erste Struktur für ein PebA konnte gelöst werden und wies eine hohe Homologie zum PebS auf.
Die Anknüpfung des PEB an das Apo-Phycobiliprotein wird vermittelt von der Phycobiliproteinlyase CpeS an das Cys82 der β-Untereinheit des Phycoerythrins und ist spezifisch für das 3Z-Isomer des PEB.


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