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Autor:  

Ambill, Melanie

Titel:  

Struktur - Funktionsbeziehungen am cyanobakteriellen Cytochrom b6f-Komplex unter Verwendung neuer Reinigungsstrategien


Dissertation 
URN:  urn:nbn:de:hbz:294-10324
URL:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/AmbillMelanie/diss.pdf
Format:  application/pdf (22.5 M)
Kommentar:  Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie. Tag der mündlichen Prüfung: 2004-04-19

Inhaltsverzeichnis
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/AmbillMelanie/Inhaltsverzeichnis.pdf
Format:  application/pdf (130 k)

Zusammenfassung
Datei:  http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/AmbillMelanie/Zusammenfassung.pdf
Format:  application/pdf (128.9 k)

Schlagworte:  Blaualgen; Transformation (Genetik); Membranproteine; Photosynthese; Thermophiler Organismus

Inhalt der Arbeit: 

D. Cytochrom b6f-Komplex ist d. zentrale Knotenpunkt d. oxygenen, photosynthetischen Elektronentransports. Zur Isolierung dieses Membranproteinkomplexes aus d. thermophilen Cyanobakterium Thermosynechococcus elongatus wurde zunächst eine Methode zur Transformation dieses Organismus etabliert und d. Protein über unterschiedlich positionierte Histidin-tags gereinigt. D. proteinchemische und biophysikalische Charakterisierung des dimeren Komplexes ergab ein Molekulargewicht von 240kDa und eine Aktivität von 125e-/Cyt. f/sek. D. Verhältnis von Monomer zu Dimer war von der Position des Tags und dem Segregationszustand der Mutanten abhängig. Aufgrund des thermophilen Ursprungs zeigte das Membranprotein hohe Stabilität. Es konnte erstmals gezeigt werden, daß der Komplex aus T. elongatus über ein zusätzliches, kovalent gebundenes Häm verfügt. Die erworbene Fähigkeit zur genetischen Manipulation dieses Organismus eröffnet nun die Möglichkeit zu weiteren mutationsorientierten Funktionsanalysen.


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